تجزیه و تحلیل ابعاد فراکتال از تشکیل بافت غذاهای مبتنی بر پروتئین آب پنیر

پروتئین آب پنیر به شکل جدا شده یا کنسانتره به دلیل عملکرد آن در تشکیل ژل تحت شرایط خاص و ارزش مغذی آن به طور گسترده در صنایع غذایی مورد استفاده قرار می گیرد. کنترل یا دستکاری در تشکیل سنگدانه های ژل اغلب برای ارزیابی بافت غذایی استفاده می شود. بسیاری از محققان از تجزیه و تحلیل فراکتال استفاده کردند که داده های کمی (به عنوان مثال ، بعد فراکتال) را برای تجزیه و تحلیل اساساً و منطقی و طراحی بافت غذایی مبتنی بر پروتئین آب پنیر فراهم می کند. این تجزیه و تحلیل کمی نیز برای درک بهتر چگونگی شکل گیری بافت غذای مبتنی بر پروتئین آب پنیر انجام می شود. دو روش برای تجزیه و تحلیل فراکتال در این بررسی مورد بحث قرار گرفت: تجزیه و تحلیل تصویر (میکروسکوپ) و رئولوژی. با این حال ، این روش ها دارای محدودیت های مختلفی هستند که تا حد زیادی بر صحت هر دو مقدار بعد فراکتال و انواع تجمع به دست آمده تأثیر می گذارد. بنابراین این بررسی همچنین در مورد مشکل روبرو و روشهای کاهش خطاهای احتمالی در طول تجزیه و تحلیل فراکتال هر روش بحث شده است.

1. مقدمه

سیستم شبکه پروتئین ها اغلب برای مواد غذایی اعمال می شود که یکی از آنها پروتئین آب پنیر است. این امر به این دلیل است که آب پنیر بسته به پردازش اعمال شده ممکن است بر ساختار یا بافت و همچنین ویسکوزیته مواد غذایی تأثیر بگذارد [1]. پروتئین آب پنیر همچنین یک پروتئین با کیفیت بالا است که اسیدهای آمینه اساسی را فراهم می کند و در مقایسه با سایر منابع پروتئین ، فراهمی زیستی فراهمی زیستی بالا (نسبت راندمان پروتئین یا PER) دارد [2]. این عملکرد پروتئین تحت تأثیر توانایی پروتئین آب پنیر در تشکیل یک شبکه جمع شده است که می تواند به عنوان ماده ژل کننده در مواد غذایی حاوی پروتئین عمل کند. خصوصیات بافتی غذاهای از نوع ژل در اصل با ترکیب خواص ساختاری ماتریس ژل و ذرات پرکننده تعیین می شود. ذرات پرکننده را می توان بر اساس اثرات حاصل از این ذرات در خواص رئولوژیکی ژل به عنوان "فعال" یا "غیرفعال" طبقه بندی کرد. پرکننده "غیرفعال" نسبت به ماتریس پلیمر میل شیمیایی کم دارد ، بنابراین نمی تواند ژل حاصل را تقویت کند. پرکننده "فعال" با ماتریس پلیمر تعامل قوی دارد و بنابراین می تواند ساختار ژل حاصل را تقویت کند [3]. پیش بینی یا دستکاری توانایی پروتئین آب پنیر در تشکیل ژل به منظور تولید غذاهایی با بافت مطلوب مهم است. خواص ژل پروتئین آب پنیر در تعیین پذیرش مصرف کننده در بسیاری از محصولات غذایی مانند گوشت فرآوری شده ، شیر ، نان و کیک و بهبود ظاهر محصول با جلوگیری از رطوبت سطحی در ماست ضروری است [1 ، 4].

از این رو استفاده از پروتئین آب پنیر به عنوان سازه ساز و سازه در مواد غذایی باید با دستکاری فرآیند جمع آوری شبکه ذرات مبتنی بر آب پنیر برای تولید محصولات غذایی با بافت کنترل شده انجام شود. این یک درک اساسی و کمی از روند جمع آوری است. بسیاری از مطالعات ، سینتیک و فرآیند تجمع پراکندگی شبکه ذرات را از نظر تئوری و تجربی مشاهده کرده بودند. پروتئین آب پنیر از نظر تئوری می تواند بافت غذایی را شکل داده یا تغییر دهد زیرا می تواند تحت درمان با برخی از تغییرات ساختاری قرار بگیرد و در درمان خاص و مداوم ، شبکه یا ژل را تشکیل دهد. فرآیند تجمع پروتئین آب پنیر از سه مرحله تشکیل شده است که اغلب متعاقباً اتفاق می افتد ، از جمله تغییرات ساختاری ، واکنش های شیمیایی و فعل و انفعالات فیزیکی [5] ، و می توان از طریق روش های گرما یا ژل سرد انجام داد. خصوصیات رئولوژیکی ژلهای پروتئین تولید شده از این فرآیند بسته به pH ، استحکام یونی ، درجه حرارت و میزان گرمایش و روش های ژل مورد استفاده بسیار متفاوت است [6 ، 7].

ژل های پروتئین آب پنیر تحت مقیاس خاص به نظر می رسد که ساختار خودکشی دارند. این ساختار را می توان به صورت تجربی با مفهوم فراکتال توصیف و اندازه گیری کرد. مفهوم فراکتال را می توان برای توصیف و تعیین ساختار ذرات جمع شده با استفاده از بعد فراکتال استفاده کرد

- این رابطه بین تعداد ذرات در کل و اندازه آنها را نشان می دهد ،

وادمقادیر 1. 7-1. 8 نشان دهنده تجمع خوشه ای خوشه ای با انتشار (DLCA) است در حالی که مقدار 2. 0-2. 2 نشان دهنده تجمع خوشه خوشه ای با واکنش محدود (RLCA) است-مقدار بالاتر همچنین نشانگر ساختار متراکم تر است در حالی که مقدار پایین تر نشانگر یک تنش تر استتجمیع. مشاهده فرآیند تجمع فراکتال می تواند بیشتر برای کنترل تجمع پروتئین آب پنیر مورد استفاده قرار گیرد تا غذاهایی با یکنواخت و بافت مناسب تولید شوند [8].

چندین تکنیک وجود دارد که می تواند برای تجزیه و تحلیل ساختار فراکتال در سنگدانه ها استفاده شود. این روشهای تجربی به طور گسترده ای برای تجزیه و تحلیل و ارزیابی ویژگی های بافت غذاهای مبتنی بر پروتئین آب پنیر که با تشکیل یک مدل از سیستم ژل پروتئین آب پنیر انجام می شود ، استفاده می شود که می تواند به عنوان متوسط استفاده شود. اندازه گیری این مقدار فیزیکی مربوط به توزیع انبوه در فضا است و می توان از طریق تکنیک های مختلف مانند پراکندگی ، حل و فصل ، میکروسکوپ (تجزیه و تحلیل تصویر) و رئولوژی انجام شد [9 ، 10]. در این مقاله فقط بحث در مورد دو روش محدود خواهد شد: میکروسکوپ و رئولوژی. با این حال ، این روش ها محدودیت های مختلفی دارند که ممکن است بر مقادیر بعد فراکتال و نوع تجمع به دست آمده تأثیر بگذارد. بنابراین بررسی به سه بخش تقسیم می شود. بخش اول در مورد ساختار پروتئین آب پنیر و عملکرد آن بحث شده است. بخش دوم در مورد تئوری های فراکتال در رابطه با ساختار مواد غذایی ، روش های تجزیه و تحلیل فراکتال و محدودیت های آنها است. بخش سوم تلفیقی در مورد مقادیر بعد فراکتال و انواع تجمع پروتئین آب پنیر جمع آوری شده از چندین تحقیق است. این کار انجام شد تا در نهایت درک کند که چگونه بافت غذای مبتنی بر پروتئین آب پنیر با وجود محدودیت های موجود در هر روش شکل می گیرد.

2. ساختار و عملکرد پروتئین آب پنیر

2. 1ترکیب و ساختار

پروتئین ها عملکردهای مختلفی را در غذا انجام می دهند و همچنین ثبات ساختار غذا را حفظ می کنند. پروتئین های آب پنیر می توانند با یکدیگر و با انواع دیگر پروتئین ها برای ایجاد شبکه های مرتبط با ژل ها تعامل داشته باشند. پروتئین آب پنیر دارای یک ساختار کروی است که در شکل 1 نشان داده شده است. پروتئین های کروی معمولاً به گونه ای جمع می شوند که مناطق R آبگریز در مرکز مولکول قرار می گیرند تا از محیط قطبی اطراف خود جلوگیری کنند، در حالی که گروه R آبدوست روی سطح مولکول قرار دارد.. این باعث می شود پروتئین های کروی (یعنی پروتئین آب پنیر) در آب محلول شوند. β-Lg به عنوان یک جزء اصلی در پروتئین آب پنیر، خواص پروتئین کلی آب پنیر را تعیین می کند. هر مولکول β-Lg دارای 5 سیستئین (اسید آمینه) است: Cys-66، Cys-106، Cys-119، Cys-121 و Cys-160. Cys-66/Cys-160 و Cys-106/Cys-119 توسط پیوندهای دی سولفیدی (-SS) به هم متصل می شوند تا شکل اکسید شده سیستئین، یعنی سیستین را تشکیل دهند، در حالی که Cys-121 به عنوان یک تیول آزاد (-SH) در دسترس است. گروهبنابراین، یک مولکول β-Lg (پروتئین آب پنیر)، از یک گروه تیول آزاد و دو پیوند دی سولفید تشکیل شده است [11، 12]. گروه تیول آزاد در ساختار سه بعدی پروتئین آب پنیر مادری به دام افتاده و در طول دناتوره شدن در معرض قرار می گیرد. این ساختارها از نظر تجمع پروتئین مهم هستند [13]. عملیات حرارتی، فشار بالا، استرس مکانیکی و قرار گرفتن روغن در آب در معرض هوا در طول فرآوری مواد غذایی می‌تواند باعث تغییراتی در ساختار سوم (کروبی) پروتئین آب پنیر شود به طوری که گروه‌های تیول و سیستین در معرض حلال قرار گرفته و به صورت شیمیایی تبدیل می‌شوند. واکنشی [12].

2. 2. پروتئین آب پنیر به عنوان عامل ژل

پروتئین آب پنیر به دلیل یکی از عملکردهای آن در تشکیل ژل می تواند تشکیل بافت در غذا را تقویت کند. این یک ویژگی عملکردی مهم برای بسیاری از کاربردهای غذایی مانند فرآوری گوشت و شیر و نانوایی و همچنین برای بهبود ظاهر محصولات غذایی مانند ماست است [1، 4، 14].

خواص رئولوژیکی ژل پروتئین بسته به نوع پروتئین، pH، قدرت یونی و سرعت حرارت دهی متفاوت است. ژل پروتئین کروی به دو نوع متمایز مورفولوژی طبقه بندی می شود: ژل ذرات و ژل ریز رشته. بررسی های گسترده ای بر روی این مورفولوژی ها توسط برایانت و جولیان مک کلمنتز [15] و نیکولای و دوراند [6] انجام شد. به طور کلی، ژل های ذرات، ژل های کدر هستند که می توانند با اصلاح pH نزدیک به نقطه ایزوالکتریک یا با قدرت یونی بالا (نیروی دافعه الکترواستاتیکی کم) تشکیل شوند، در حالی که ژل های ریز رشته ای ژل های رشته ای شفافی هستند که می توانند در pH دور از هم تشکیل شوند. نقطه ایزوالکتریک در غیاب نمک یا قدرت یونی کم (نیروی دافعه الکترواستاتیکی بالا). شکل 2 ریزساختار هر نوع ژل را نشان می دهد.

Verheul و Roefs [5] اظهار داشتند که سه پدیده (اغلب متعاقباً) در فرآیند تجمیع پروتئین کروی ، یعنی تغییرات ساختاری ، واکنش شیمیایی و تعامل فیزیکی وجود دارد. تغییرات ساختاری مربوط به فرآیند دناتوراسیون است و از دو مرحله تشکیل شده است. مرحله اول آشکار شدن پروتئین کروی است که پس از آن مرحله دوم دنبال می شود: تجمع [1]. پروتئین ها به شکل بومی در ابتدا به دلیل اصلاح محیط خارجی ، فرآیندی از تغییرات ساختاری ساختاری (دناتوراسیون) را انجام می دهند [16]. آشکار شدن پروتئین آب پنیر گلوبولار باعث قرار گرفتن در معرض گروههای آبگریز ، تیول آزاد و دی سولفید می شود که در ابتدا در فضای داخلی پروتئین کروی وجود دارند ، بنابراین امکان تعامل بین و داخل مولکولی را در بین پروتئین های آب پنیر فراهم می کند [15]. این قرار گرفتن در معرض منجر به واکنش های شیمیایی و تجمع از طریق پیوندهای کووالانسی و غیر کووالانسی می شود [5 ، 7 ، 8 ، 11 ، 15 ، 17-19]. فرآیند تجمیع به خودی خود به دو مرحله تقسیم می شود: تجمع اولیه که منجر به تشکیل ذرات کروی یا رشته های انعطاف پذیر (رشته) و تجمع ثانویه می شود که به عنوان پروتئین و غلظت نمک رخ می دهد. این تجمع ثانویه سرانجام منجر به تشکیل ژل ، رسوب یا خوشه های فراکتال می شود [6]. مرحله دیگری از تشکیل کل ، تعامل فیزیکی است یا معمولاً به عنوان تجمع خوشه ای خوشه ای مشاهده می شود. ذرات در این مرحله با احتمال خاص در رسانه های خاص به طور تصادفی در رسانه های خاص پراکنده و به هم می چسبند و خوشه های بزرگتر را تشکیل می دهند (شبکه ژل) [20]. فرآیند تشکیل ژل توسط پروتئین آب پنیر به دو روش ، یعنی گرما و ژل سرد می تواند انجام شود.

ژل حرارتی. ژل گرما با گرم کردن نمونه محلول پروتئین آب پنیر در دمای ژل تا زمانی که دناتوراسیون و تجمع رخ می دهد انجام می شود. ژل با گرم کردن محلول پروتئین آب پنیر بومی تهیه می شود (

= 2–200 g/L, temperature >60 درجه سانتیگراد) به مدت 10 دقیقه تا 24 ساعت در pH مختلف (2. 5-9. 0) با غلظت نمک خاصی (~20 میلی مت ر-1. 0 متر NaCl) [15 ، 18 ، 21-28] و پس از آن خنک کننده سریع در دمای اتاق [1]. McClements و Keogh [29] مشاهده کردند که روند تشکیل ژل در ژل گرما تحت تأثیر دما و زمان گرمایش قرار دارد. دمای ژل پروتئین آب پنیر جمع شده 48 درجه سانتیگراد بود در حالی که برای پروتئین آب پنیر بومی 77 درجه سانتیگراد بود. این امر به این دلیل است که پروتئین آب پنیر جمع شده گروههای آبگریز بیشتری را در معرض محلول پروتئین آب پنیر قرار می دهد. فعل و انفعالات آبگریز که رخ می دهد می تواند بر نیروهای دافع الکترواستاتیک در دمای پایین تر غلبه کند ، بنابراین دمای ژل نیز کاهش می یابد. از طرف دیگر ، ژل روی محلول پروتئین آب پنیر بومی شکل نمی گیرد تا زمانی که دما به نقطه ای برسد که در آن آشکار شود. این اثر گرمایش همچنین تحت تأثیر pH ، استحکام یونی و غلظت نمک ، پروتئین ، شکر و چربی است [1 ، 14]. تجمع و ژل در ژل گرما نیز به طور همزمان اتفاق می افتد [13].

تشکیل اوراق قرضه کووالانسی به شکل پیوندهای دی سولفید اضافی از اکسیداسیون گروههای تیول یا واکنش تبادل تیول دیسولفید در هر دو نوع ژل رخ می دهد. تشکیل اوراق قرضه دی سولفید اضافی برخی از خوشه های ضعیف را تثبیت می کند و پتانسیل بازسازی در هنگام تشکیل ژل را کاهش می دهد [30]. هافمن و ون میل [31] نقش گروههای تیول آزاد و پیوندهای دی سولفید را در ژل گرما β-LG بررسی کردند. نتیجه نشان داد که β-LG در pH خنثی پراکنده شده و گرمایش در 65 درجه سانتیگراد باعث تشکیل کل جمع می شود که عمدتا به دلیل وجود اتصال متقاطع دی سولکولی بین مولکولی است.

ژل سردژل سرد از دو مرحله تشکیل شده است: آماده سازی محلول پروتئین آب پنیر با گرما و ژل در دمای کم (یا محیط). برخلاف Verheul و Roefs [5] ، تحقیقات آلینگ و همکاران.[32] نشان داد که مرحله اولیه در فرآیند ژل سرد ، تعامل فیزیکی است. سپس این مرحله با افزایش سختی و سفتی ژل به دلیل واکنش کووالانسی بین عناصر ساختاری ژل دنبال شد. تجمع و فرآیند ژل به طور جداگانه در طول این فرآیند اتفاق می افتد. این باعث می شود خواص ژل در ژل سرد به راحتی در مراحل اولیه تجمع قبل از ژل تنظیم شود [13 ، 15].

هدف از تهیه محلول پروتئین آب پنیر با گرما ، تولید محلول حاوی نوع رشته ای از پروتئین است که ژل نمی شود [15]. این کار با گرم کردن محلول پروتئین آب پنیر بومی در غلظت کم (= 6-10 ٪ (وزنی/ولت)) [29 ، 32-38] ، در دمای بین 70 تا 90 درجه سانتیگراد به مدت 5-60 دقیقه انجام می شود [29 ، 30، 35] ، در ph از نقطه ایزوالکتریک (~2 واحد بالاتر از PI پروتئین) و با استحکام یونی کم (2در pH 7 [29 ، 35 ، 36 ، 39-43]) برای تشکیل سنگدانه های محلول. فرآیند تشکیل ژل تحت تأثیر ترکیبی از غلظت پروتئین ، pH ، استحکام یونی ، دما و زمان گرمایش قرار می گیرد. ژل بر روی غلظت ژل بحرانی () تشکیل می شود ، جایی که در غلظت بالاتر از شبکه ژل در صورت کج شدن جریان نمی یابد اما با غلظت کمتری جریان می یابد. با افزایش غلظت نمک و کاهش pH کاهش می یابد ، در حالی که اندازه کل افزایش می یابد [30]. مرحله بعدی القاء ژل در دمای اتاق با اضافه کردن نمک (نمک ناشی از نمک) [8 ، 38] یا CACL است₂[8 ، 35 ، 38 ، 42]. غلظت NaCl بالاتر برای القاء ژل از فرآیند ژل سرد از CACL مورد نیاز است₂غلظت [44 ، 45] ؛این امر به این دلیل است که کلسیم دارای یک اثر پل یونی خاص است که به تشکیل ژل کمک می کند. غلظت پروتئین که به طور معمول برای ژل سرد ناشی از نمک استفاده می شود ، 100 گرم در لیتر است ، جایی که با افزایش نمک و غلظت پروتئین ، میزان تجمع پس از افزودن نمک به شدت افزایش می یابد. میزان تجمع همچنین با افزایش دما به دلیل قرار گرفتن در معرض گروههای آبگریز که منجر به تعامل آبگریز می شوند افزایش می یابد [29 ، 30 ، 44]. کوهن و همکاران.[46] پیشنهاد کرد که استفاده از انواع مختلف نمک تشکیل ساختارهای مختلف ژل را تشویق می کند. ژل با CaCl₂ریزساختار نامنظم (ذرات) تولید می شود که منجر به ژل های قوی تر ، الاستیک و زباله تر می شود ، در حالی که ژل سازی با NaCl ژل تولید شده با ریزساختار سفارش داده شده بیشتر اما شکننده تر است.

ژل سازی همچنین می تواند با تنظیم pH محلول دفع گرما به نقطه ایزوالکتریک پروتئین انجام شود. این معمولاً ژل سرد ناشی از اسید نامیده می شود ، یک نوع از معرفها که اغلب مورد استفاده قرار می گرفتند گلوکونو- δ- لاکتون (GDL) است [32-34 ، 47-50]. افزودن اسید منجر به کاهش نیروهای الکترواستاتیک روی پروتئین ها می شود تا سنگدانه ها تشکیل شوند. ژل قوی تر به طور کلی توسط ژل اسید تولید می شود و نه توسط ژل کلسیم [48 ، 49 ، 51] ، جایی که حداکثر استحکام در pH حاصل می شود~5 که نقطه ایزوالکتریک است

-lg [13 ، 47 ، 49]. خصوصیات مورفولوژیکی شبکه ژل اولیه ژل سرد ناشی از اسید در نتیجه پیوند غیر کووالانسی تشکیل می شود [52]. تشکیل اوراق قرضه دی سولفید اضافی برخی از خوشه های ضعیف را تثبیت می کند و بازسازی احتمالی را در حین تشکیل ژل کاهش می دهد. تشکیل پیوندهای دی سولفید در ژل سرد ناشی از اسید نیز توسط آلینگ و همکاران مورد بررسی قرار گرفته است.[32 ، 33 ، 52] ؛تشکیل اوراق قرضه دی سولفید در این نوع ژل سرد تعجب آور بود زیرا اکسیداسیون گروههای تیول یا واکنش تبادل تیول دیسولفید به طور کلی در شرایط قلیایی رخ می دهد [15]. نتایج نشان داد که تشکیل اوراق قرضه دی سولفید اضافی ممکن است بسته به pH مورد استفاده در طی فرآیند ، که در آن اوراق قرضه دی سولفید نمی تواند در pH 2. 5-3. 5 تشکیل شود ، رخ دهد. میزان ژل اسید همچنین سطح بازآرایی ساختاری را در حین تشکیل ژل کنترل می کند و در نهایت بر خواص ژل تأثیر می گذارد. بافت ژل اسید پس از تشکیل ژل تمایل به ناپایدار دارد و به تدریج سخت شدن به دلیل واکنش تبادل تیول دیسولفید در حین ذخیره سازی در pH بالاتر از 3. 9 رخ می دهد [53].

بینش های مختلفی در مورد نقش واکنش تبادل تیول-دیسولفید در ژل سرد ناشی از اسید وجود دارد. Famelart و همکاران.[54] همچنین اظهار داشت كه واکنش تبادل تیول دیسولفید در هنگام ژل سرد ناشی از اسید نیز از تشکیل ساختارهای كوالانسی بزرگ در هنگام ژل اسید تحت pH 5 جلوگیری می كند. نتیجه همچنین نشان می دهد که نقش واکنش تبادل تیول دیسولفید در طول ژل اسید در pH مختلف تقریباً ناچیز بود. این با اختلاف ناچیز مدول الاستیک ژل شیر که با گرم کردن شیر بازسازی شده با و بدون افزودن ماده مسدود کننده تیول (N-etyl-maleimide یا NEM) تشکیل شده است ، نشان داده شد. این برخلاف Vasbinder و همکاران بود.[55] ، لوسی و همکاران.[56] ، و لوسی و همکاران.[57] که تفاوت معنی داری در مدول الاستیک و سختی ژل ساخته شده با یا بدون افزودن ماده مسدود کننده تیول نشان داد ، که در آن ژل با افزودن ماده مسدود کننده تیول دارای کمی مدوله شده است (~20 ٪) مدول الاستیک و سختی ژل (~30 ٪) بعد از ژل. این به وضوح وجود اوراق قرضه دی سولفید اضافی را در طول و بعد از ژل نشان داد. نتایج نسبتاً متفاوت توسط کاوالیری و همکاران نشان داده شد.[47] ، که در آن پیوند دی سولفید با تثبیت داخلی مصالح پروتئین آب پنیر فقط در طول گرمایش اولیه در ژل سرد ناشی از اسید تشکیل شده است.

3. مفهوم فراکتال و روش های کمیت

بسیاری از غذاها، مانند بسیاری از مواد طبیعی دیگر، ذاتاً از نظر ساختار نامنظم هستند. غذا دارای هندسه پیچیده ای است که در آن دسته بزرگی از بی نظمی های ساختاری شامل منافذ (نان، میان وعده و غلات)، برآمدگی ها (گل کلم) و ساختارهای تکرار شونده (کلم بروکلی) وجود دارد. چنین ویژگی هایی ممکن است در سطوح وسیع بزرگنمایی وجود داشته باشد. مفهوم فراکتال برای اولین بار توسط Mandelbrot [58] برای توصیف ابعاد بین ابعاد معمولی یا متعارف 1، 2 و 3 معرفی شد. یکی از ویژگی‌های اجسام فراکتالی که به صورت ریاضی ساخته شده‌اند، خود شباهت است: ویژگی داشتن ظاهر یکسان در تمام بزرگ‌نمایی‌ها یا مقیاس‌های طول. بنابراین، اشیاء طبیعی مانند غذا را می‌توان از نظر ابعاد فراکتالی، که ممکن است به عنوان شاخصی از بی‌نظمی‌ها عمل کند، به صورت کمی مشخص کرد. مدل فراکتال ممکن است تجمع ذرات را در مخلوطی از هر دو ذره توصیف کند، از نقطه‌ای که اسیدی شدن ذرات را واکنش‌پذیر می‌کند [21] تا نقطه‌ای که خوشه‌ها به اندازه‌ای رشد کرده‌اند که در تماس نزدیک، نفوذ و نفوذ به یکدیگر باشند. بعد فراکتال ( ) برای توصیف اشغال ساختار در حجم ژل استفاده می شود، در حالی که رفتار پوسته پوسته شدن می تواند بینشی در مورد مکانیسم مونتاژ ذرات ارائه دهد. تجزیه و تحلیل فراکتالی روش تحلیلی کمی را توضیح می دهد که شکل بی نظمی شبکه ذرات سیستم کلوئیدی را مشخص می کند [58]. مفهوم فراکتال به پیشرفت های قابل توجهی در درک ما از فرآیند تجمع کلوئیدی از جمله ساختار و توزیع اندازه سنگدانه ها و همچنین سینتیک منجر شده است [60].